Amyloidose af de indre organer, hvad er det

Amyloidose er en sygdom, der er kendetegnet ved metabolske forstyrrelser, hvilket resulterer i dannelsen af ​​et nyt stof til kroppen (amyloid), der aflejres i organerne og forstyrrer deres funktioner.

Amyloid er et komplekst glycoprotein, hvor fibrillære og kugleproteiner er tæt beslægtede med polysaccharider. Amyloid fibril er sammensat af polypeptidproteiner; ud over det fibrillære protein indeholder amyloiden også et andet protein - den såkaldte P-komponent, den samme for alle former for amyloid. P-komponenten antages at være normalt valleprotein bundet til amyloide fibriller..

Amyloidose kan forekomme som en komplikation af en hvilken som helst sygdom eller udvikle sig som en uafhængig proces.

I øjeblikket, afhængigt af etiologien, skelnes adskillige former for amyloidose med deres karakteristiske biokemiske sammensætning af amyloidfibriller.

Primær (idiopatisk) amyloidose udvikler sig uden nogen åbenbar grund og påvirker forskellige organer (hjerte, nyrer, tarme, lever, nervesystem). Den biokemiske form for primær amyloidose er AL-formen, forløberen for sådan amyloid er Ig og immunoglobulin-lette kæder. I henhold til strukturen af ​​amyloid og arten af ​​skaderne på de indre organer er den primære (idiopatiske) amyloiddosis tæt på amyloidose i myelom, som i øjeblikket er tildelt som en separat gruppe.

Arvelig (genetisk) amyloidose manifesteres af overvejende nyreskade, en kombination af nyreskade og nervesystemet. I vores land er arvelig amyloidose normalt forbundet med en periodisk sygdom, der overføres på en autosomal dominerende måde. I denne sygdom kan amyloidose være den eneste manifestation. Den biokemiske form for arvelig amyloidose er AF (forløberen for amyloid er prealbumin). I tilfælde af en periodisk sygdom er den biokemiske form AA (forløberen er SAA-protein).

Erhvervet (sekundær) amyloidose forekommer hyppigst og udvikler sig med reumatoid arthritis, ankyloserende spondylitis, tuberkulose, kronisk suppuration - osteomyelitis, bronchiectasis, kronisk lungeabscess, mindre hyppigt med ulcerøs colitis, psoriasis, lymfogranulomatose, lungesyphilis et al. Den biokemiske form for sekundær amyloidose er AA (dets serumforløber er SAA-protein syntetiseret af hepatocytter).

Senil amyloidose - resultatet af involverende lidelser i proteinmetabolisme findes i hjernen, bugspytkirtlen, hjertet. Den biokemiske formel er AS (forløber er prealbumin).

Lokal amyloidose udvikles uden nogen åbenbar grund; dens biokemiske formel er AE (ukendt forgænger).

Patogenese. Kun et par koblinger af patogenese er velkendt (skema 22). Fra diagrammet følger det, at under påvirkning af genmutationer, såvel som virkningerne af eksterne faktorer, ændrer immuniteten sig -



Skema 22. Patogenese af amyloidose

antallet af T-lymfocytter. Dette fører til et fald i deres kontrollerende virkning på B-systemet af lymfocytter. Som et resultat falder antallet af B-celler, der bærer normale immunoglobuliner, og antallet af B-celler, der syntetiserer amyloid fibrilforstadier, øges. Amyloidoblaster i en forøget mængde producerer fibrillar protein, hvilket forårsager syntese af amyloid i store mængder.

På grund af en genetisk defekt i amyloidoclaster, som bidrager til et fald i deres enzymatiske aktivitet, forekommer der ikke tilstrækkelig amyloidresorption. Som et resultat er der en øget afsætning af amyloid i væv og organer [Mukhin N.A., 1981].

Ved myelom udvikles amyloidose som et resultat af øget produktion af paraprotein ved hjælp af plasmocytter, som går til at opbygge amyloiden. Sammensætningen af ​​amyloid med forskellige former for amyloidose er forskellig, hvilket bestemmes af sammensætningen af ​​proteinet fra amyloidfibriller.

Ved skade på myocardium, perifere nerver (observeres hovedsageligt med den idiopatiske form af amyloidose), aflejres amyloiden omkring kollagenfibrene i bindevævet. Amyloidaflejring omkring retikulære fibre observeres i læsioner

nyrer, tarme, lever, binyrerne, bugspytkirtel (med arvelig og sekundær amyloidose). Imidlertid er en kombination af pericollagen og perireticular afsætning af amyloid mulig, hvilket giver kombinerede læsioner i forskellige organer og systemer.

Når amyloid afsættes i vævene, falder antallet af fungerende elementer, kardiomyocytter, hepatocytter, nervefibre og nyreglomeruli, hvilket efterfølgende fører til udvikling af organsvigt.

Så i hjertet aflejres amyloid under endokardiet, i stroma og myokardiale kar samt langs blodårerne i epicardiet. I dette tilfælde forøges hjertet kraftigt i størrelse, og antallet af cardiomyocytter falder hurtigt. Alt dette fører til et fald i myokardial kontraktil funktion og hjertesvigt samt nedsat ledning og hjerterytme. I hjernen med senil amyloidose findes amyloid i den såkaldte senile plaque i cortex, kar og membraner. I huden aflejres amyloid i papiller og blodkarvægge, hvilket fører til en skarp atrofi af overhuden. I leveren aflejres en amyloid mellem stellate reticuloendotheliocytter i sinusformede kar, i væggene i blodkar, kanaler og i portvæggets bindevæv. Når amyloid ophobes, atrofi leveren.

I nyrerne aflejres amyloid i membranen i de glomerulære kapillærer og tubulier i nefronen, i mesangium, kapillærsløjfer og langs arteriolen. Efterhånden som amyloid ophobes, atrofi, dør eller erstattes de fleste nefroner af bindevæv - en amyloidskrumpet nyre vises. Denne proces kan repræsenteres som følgende diagram:

proteinuri -> nefrotisk syndrom -> nyresvigt.

Følgelig skelnes der tre trin i det kliniske billede: 1) initial (proteinur); 2) detaljeret (nefrotisk); 3) terminal (azotemisk).

Det kliniske billede manifestationerne af amyloidose er forskellige og bestemmes af: 1) lokalisering af amyloid i et bestemt organ; 2) sværhedsgraden af ​​amyloidaflejringer i organet; 3) den største sygdom, som amyloid udviklede sig mod (med en sekundær form for amyloidose).

Ved diagnosen kan der opstå vanskeligheder på grund af det faktum, at de kliniske manifestationer af sygdommen kun vil være synlige med en vis mængde deponeret amyloid. I denne henseende er en "latent" periode uundgåelig fra øjeblikket af amyloidaflejring til begyndelsen af ​​symptomer på organ- eller systemfunktion.

Det kliniske billede er især lyst med nyreskader - den hyppigste lokalisering af amyloidaflejringer.

I det første trin i den diagnostiske søgning, på det indledende trin, kan praktisk taget ingen information opnås, der indikerer skade på nyrerne ved amyloidose. Patientklager er forbundet med den underliggende sygdom (med sekundær amyloidose).

Historien har information om tilstedeværelsen af ​​en sygdom (lungetuberkulose, osteomyelitis, leddegigt, etc.), dens forløb og terapien. I sig selv tillader denne information ikke at diagnosticere renal amyloidose, men henleder lægen opmærksomhed på denne mulighed..

I det avancerede stadium af amyloidose klager patienterne på grund af udviklingen af ​​nefrotisk syndrom over et fald i urinmængden, ødem med varierende udbredelse og sværhedsgrad samt klager over svaghed, manglende appetit og nedsat ydeevne. Sammen med dem med sekundær amyloidose forbliver klager over manifestationen af ​​den underliggende sygdom.

I terminalstadiet skyldes klager ved udvikling af kronisk nyresvigt: nedsat appetit, kvalme, opkast (dyspeptiske lidelser), hovedpine, søvnforstyrrelser (nervesystemforstyrrelser), kløe i huden.

På II-stadiet af den diagnostiske søgning i det tidlige stadium kan kun de symptomer, der er karakteristisk for den underliggende sygdom (med sekundær amyloidose), påvises.

I det udvidede trin afsløres følgende: 1) ødem med forskellig lokalisering og sværhedsgrad; med betydelig væskeansamling i kroppen, kan hydrothorax, hydropericardium, forbigående ascites forekomme; 2) arteriel hypertension (findes hos 12 til 20% af patienterne med amyloidose), dilatation og hypertrofi i venstre ventrikel; 3) en stigning i leveren og milten på grund af afsætning i amyloidets væv (leveren og milten er tæt, smertefri med en spids kant); 4) symptomer på den underliggende sygdom (med sekundær amyloidose).

I terminalstadiet bestemmes symptomerne af sværhedsgraden af ​​nyresvigt: 1) dystrofisk syndrom (ændringer i hud og slimhinder); 2) serøst-artikulært syndrom (osteoarthropathy, sekundær gigt, tør perikarditis, pleurisy); 3) arteriel hypertension.

På III-stadiet af den diagnostiske søgning efter amyloidose opnås den vigtigste information til diagnose, som kan grupperes som følger: 1) urinær syndrom; 2) forstyrrelser i protein- og lipidmetabolisme; 3) påvisning af afsætning af amyloidmasser.

Urinsyndrom: 1) proteinuri er det vigtigste symptom på amyloidose, udvikler sig i alle dets former, men oftest med sekundær amyloidose. Proteinuri er normalt markant, 2-20 g protein frigives pr. Dag, hvis hoveddel er albumin. Globuliner udskilles i mindre mængder; udskillelse af urin amyloid serumforløber (SAA-protein) er muligt med urin. I terminalfasen vedvarer proteinuria. I urin kan a- og især g-glycoproteiner påvises.

Følgelig detekteres grader af proteinuri ved hyalin og mindre ofte granulære cylindre. Mikrohematuri eller leukocyturi er sjældent diagnosticeret, men dens sværhedsgrad svarer ikke til graden af ​​proteuri (som det observeres med glomerulonephritis). Graden af ​​lipidmetabolismeforstyrrelser i amyloidose svarer til lipiduri med tilstedeværelsen af ​​dobbeltbrydende krystaller i urinsedimentet.

Forstyrrelser i protein- og lipidmetabolisme: 1) hypoproteinæmi i kombination med hypoalbuminæmi og hyper-

Amyloidose

Amyloidose er en systemisk sygdom, hvor deponering af amyloid (et protein-polysaccharid-stof (glycoprotein)) forekommer i organer og væv, hvilket fører til en krænkelse af deres funktioner.

Amyloid består af kugleformede og fibrillære proteiner, som er tæt sammenflettet med polysaccharider. En let afsætning af amyloid i kirtelvævet, stroma i parenchymale organer og væggene i blodkar forårsager ingen kliniske symptomer. Men med betydelige amyloidaflejringer i organerne forekommer udtalt makroskopiske ændringer. Volumenet af det berørte organ øges, dets væv bliver voksagtige eller fedtede. I fremtiden udvikles atrofi af organet med dannelse af funktionel insufficiens.

Forekomsten af ​​amyloidose er 1 tilfælde per 50.000 mennesker. Sygdommen er mere almindelig hos ældre mennesker..

Årsager og risikofaktorer

Amyloidose udvikler sig normalt på baggrund af langvarig purulent-inflammatorisk (bakteriel endocarditis, bronchiectasis, osteomyelitis) eller kronisk infektiøse (malaria, actinomycosis, tuberkulose) sygdomme. Mere sjældent udvikles amyloidose hos patienter med kræft:

  • lungekræft
  • nyrekræft;
  • leukæmi;
  • lymphogranulomatosis.

Amyloidose kan påvirke forskellige organer, og det kliniske billede af sygdommen er forskelligt..

Følgende sygdomme kan også føre til amyloidose:

  • sarkoidose;
  • Whipples sygdom;
  • Crohns sygdom;
  • ikke-specifik ulcerøs colitis;
  • psoriasis;
  • Ankyloserende spondylitis;
  • rheumatoid arthritis;
  • åreforkalkning.

Der er ikke kun erhvervede, men også arvelige former for amyloidose. Disse inkluderer:

  • Middelhavsfeber
  • Portugisisk neuropatisk amyloidose;
  • Finsk amyloidose;
  • Dansk amyloidose.

Faktorer for forekomst af amyloidose:

  • genetisk disponering;
  • krænkelser af cellulær immunitet;
  • hyperglobulinæmi.

Former af sygdommen

Afhængig af de grunde, der har forårsaget det, er amyloidose opdelt i flere kliniske former:

  • senil (senil);
  • arvelig (genetisk, familie);
  • sekundær (erhvervet, reaktiv);
  • idiopatisk (primær).

Afhængigt af i hvilket organ amyloidaflejringer hovedsageligt deponeres, udskilles:

  • renal amyloidose (nefrot form);
  • amyloidose i hjertet (kardiopatisk form);
  • amyloidose i nervesystemet (neuropatisk form);
  • leveramyloidose (hepatopatisk form);
  • binyre amyloidose (epinephropatisk form);
  • APUD-amyloidose (amyloidose i organerne i det neuroendokrine system);
  • blandet amyloidose.

Amyloidose er også lokal og systemisk. Ved lokal amyloidose bemærkes en overvejende læsion af et organ med systemisk - to eller flere.

Symptomer

Det kliniske billede af amyloidose er forskellig: symptomerne bestemmes af varigheden af ​​sygdommen, lokaliseringen af ​​amyloidaflejringer og deres intensitet, graden af ​​organdysfunktion, et træk i den biokemiske struktur af amyloid.

I den indledende (latente) fase af amyloidose er symptomerne fraværende. Amyloidaflejringer kan kun detekteres ved mikroskopi. I fremtiden, når aflejringerne af det patologiske glycoprotein øges, opstår og forløber funktionel svigt i det berørte organ, hvilket bestemmer egenskaberne for det kliniske billede af sygdommen.

Faktorer for forekomst af amyloidose: genetisk disponering, nedsat cellulær immunitet, hyperglobulinæmi.

Ved renal amyloidose er der rapporteret moderat proteinuri i lang tid. Derefter udvikles et nefrotisk syndrom. De vigtigste symptomer på amyloidose i nyrerne er:

  • tilstedeværelse af protein i urinen;
  • arteriel hypertension;
  • hævelse
  • kronisk nyresvigt.

For amyloidose i hjertet er en trekant af tegn karakteristisk:

  • forstyrrelse af hjerterytme;
  • kardiomegali;
  • progressiv kronisk hjertesvigt.

I de senere stadier af sygdommen fører selv mindre fysisk anstrengelse til udseendet af alvorlig svaghed, åndenød. På baggrund af hjertesvigt kan polyserositis udvikle sig:

  • perikardieudstrømning;
  • pleural effusion;
  • ascites.

Ved amyloidose i mave-tarmkanalen er en stigning i tungen (makroglossi) bemærkelsesværdig, hvilket er forbundet med afsætningen af ​​amyloid i tykkelsen af ​​dets væv. Andre manifestationer:

  • kvalme;
  • halsbrand;
  • forstoppelse efterfulgt af diarré;
  • malabsorption af næringsstoffer fra tyndtarmen (malabsorptionssyndrom);
  • gastrointestinal blødning.

Amyloidskade på bugspytkirtlen forløber normalt under dække af kronisk pancreatitis. Amyloidaflejring i leveren forårsager portalhypertension, kolestase og hepatomegali.

Ved amyloidose i huden vises voksagtige knuder i nakken, ansigtet og naturlige folder. Ofte ligner amyloidose i huden i sin løb lichen planus, neurodermatitis eller scleroderma.

Ved amyloidose i muskuloskeletalsystemet udvikler patienten:

  • myopati;
  • humeroscapular periarthritis;
  • karpaltunnelsyndrom;
  • polyarthritis, der påvirker symmetriske samlinger.

Amyloidose i nervesystemet er svær, hvilket er kendetegnet ved:

  • vedvarende hovedpine;
  • svimmelhed
  • demens
  • overdreven svedtendens;
  • ortostatisk kollaps;
  • lammelse eller parese af de nedre ekstremiteter;
  • polyneuropati.

Diagnosticering

I betragtning af at amyloidose kan påvirke forskellige organer, og det kliniske billede af sygdommen er forskelligt, giver diagnosen visse vanskeligheder. Evaluer funktionelle tilstand af indre organer tillader:

  • Ultralyd
  • ekkokardiografi;
  • EKG;
  • radiografi;
  • gastroskopi (endoskopi);
  • sigmoideoskopi.

Forekomsten af ​​amyloidose er 1 tilfælde per 50.000 mennesker. Sygdommen er mere almindelig hos ældre mennesker..

Amyloidose kan antages, hvis følgende ændringer påvises i resultaterne af laboratorieundersøgelser:

  • anæmi;
  • trombocytopeni;
  • hypocalcæmi;
  • hyponatriæmi;
  • hyperlipidæmi;
  • hypoproteinæmi;
  • cylindruria;
  • leukocyturia.

For den endelige diagnose er det nødvendigt at udføre en punkteringsbiopsi af det berørte væv (slimhinden i rektum, mave, lymfeknuder; tandkød, nyrer) efterfulgt af histologisk undersøgelse af det opnåede materiale. Påvisning af amyloidfibriller i testprøven bekræfter diagnosen..

Behandling

I behandlingen af ​​primær amyloidose anvendes glukokortikoidhormoner og cytostatika..

Ved sekundær amyloidose er behandlingen primært rettet mod en baggrundssygdom. Der ordineres også medicin i 4-aminoquinolinserien. Lavproteinsaltreduktion anbefales.

Udviklingen af ​​den terminale fase af kronisk nyresvigt er en indikation for hæmodialyse.

Eventuelle komplikationer og konsekvenser

Amyloidose kan kompliceres af følgende patologier:

  • diabetes;
  • leversvigt;
  • gastrointestinal blødning;
  • Nyresvigt;
  • amyloide mavesår i maven og spiserøret;
  • hjertefejl.

Vejrudsigt

Amyloidose er en kronisk progressiv sygdom. Ved sekundær amyloidose bestemmes prognosen i vid udstrækning af muligheden for at udføre terapi for den underliggende sygdom.

Med udviklingen af ​​komplikationer forværres prognosen. Efter symptomerne på hjertesvigt overstiger levealderen normalt ikke flere måneder. Levetiden for patienter med kronisk nyresvigt er i gennemsnit 12 måneder. Denne periode øges lidt i tilfælde af hæmodialyse..

Forebyggelse

Forebyggelse af primær (idiopatisk) amyloidose er fraværende, da årsagen er ukendt.

Til forebyggelse af sekundær amyloidose er det vigtigt at identificere og behandle infektiøse, onkologiske og purulent-inflammatoriske sygdomme rettidigt..

Forebyggelse af genetiske former for amyloidose består i medicinsk og genetisk rådgivning af par på stadium af graviditetsplanlægningen.

Video fra YouTube om artiklen:

Uddannelse: uddannet fra Tashkent State Medical Institute med en grad i medicinsk behandling i 1991. Gentagne gange tog avancerede kurser.

Arbejdserfaring: anæstesilæge-genoplivning af byens moderskabskompleks, genoplivning af hæmodialyseafdelingen.

Oplysningerne samles og leveres kun til informationsformål. Se din læge ved det første tegn på sygdom. Selvmedicinering er farligt for helbredet.!

Ifølge WHO's forskning øger en daglig halvtimes samtale på en mobiltelefon sandsynligheden for at udvikle en hjernesvulst med 40%.

Selv hvis en persons hjerte ikke banker, kan han stadig leve i en lang periode, som den norske fisker Jan Revsdal viste os. Hans "motor" stoppede i 4 timer efter at fiskeren mistede sig og faldt i søvn i sneen.

Amerikanske forskere gennemførte eksperimenter på mus og konkluderede, at vandmelonsaft forhindrer udvikling af åreforkalkning i blodkar. En gruppe mus drak almindeligt vand, og den anden en vandmelonsaft. Som et resultat var karene i den anden gruppe fri for kolesterolplaques.

Hoste-medikamentet "Terpincode" er en af ​​de førende inden for salg, slet ikke på grund af dets medicinske egenskaber.

Tandlæger har vist sig relativt for nylig. Tilbage i det 19. århundrede var det en almindelig frisørs pligt at trække syge tænder ud.

Den højeste kropstemperatur blev registreret hos Willie Jones (USA), der blev indlagt på hospitalet med en temperatur på 46,5 ° C.

En uddannet person er mindre modtagelig for hjernesygdomme. Intellektuel aktivitet bidrager til dannelsen af ​​yderligere væv for at kompensere for de syge.

Vægten af ​​den menneskelige hjerne er ca. 2% af den samlede kropsvægt, men den forbruger ca. 20% af det ilt, der kommer ind i blodet. Denne kendsgerning gør den menneskelige hjerne yderst modtagelig for skader forårsaget af mangel på ilt..

Den første vibrator blev opfundet i det 19. århundrede. Han arbejdede på en dampmaskine og var beregnet til at behandle kvindelig hysteri.

Den menneskelige mave gør et godt stykke arbejde med fremmedlegemer og uden medicinsk indblanding. Mavesaft er kendt for at opløse selv mønter..

Menneskeligt blod "løber" gennem karrene under enormt pres og kan skyde op til 10 meter, hvis dets integritet krænkes.

Menneskelige knogler er fire gange stærkere end beton.

Mere end 500 millioner dollars om året bruges alene på allergimedicin i USA. Tror du stadig, at der findes en måde at endelig besejre allergi på??

Leveren er det tyngste organ i vores krop. Hendes gennemsnitsvægt er 1,5 kg.

I England er der en lov, hvorefter kirurgen kan nægte at udføre operationen på patienten, hvis han ryger eller er overvægtig. En person skal opgive dårlige vaner, og så har han måske ikke brug for kirurgisk indgreb.

Climax bringer en masse ændringer i en kvindes liv. Udryddelse af reproduktiv funktion ledsages af ubehagelige symptomer, hvis årsag er et fald i est.

amyloidose

Amyloidose (amyloidose; græsk amylon - stivelse, eidos - type + -ōsis), amyloid dystrofi - en krænkelse af proteinmetabolismen, udtrykt i afsætning og akkumulering af proteinstoffer i væv med karakteristiske fysisk-kemiske egenskaber. Etiologisk og patogenetisk kombinerer forskellige processer, der fører til dannelse af et komplekst glucoprotein - amyloid i væv.

Undersøgelsen af ​​amyloidose blev lettet ved beskrivelsen af ​​Rokitansky (S. Rokitansky, 1844) af "talgsygdom" og Virchow (R. Virchow, 1853) af amyloiden såvel som oprettelsen af ​​en eksperimentel model for amyloidose af N. P. Kravkov og Kuchinsky (M. N. Kuczynski). Den mest almindelige kaseinmodel er amyloidose, opnået ved at injicere mus eller kaniner subkutant med 5-10% af en suspension eller opløsning af natriumkaseinat. Eksperimentel amyloidose kan imidlertid også være forårsaget af en kultur af Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa og difteri bacillus, gonococcus, Vibrio cholerae, terpentin, proteolytiske enzymer, kolloidale opløsninger af svovl, selen og mere.

Spredningen af ​​amyloidose i forskellige lande er ikke den samme. Dets hyppighed i Spanien er 1,9% af obduktionerne, i Portugal - 1,4%, Israel - 0,55%, i Japan - kun 0,1%, hvilket nogle forfattere har en tendens til at forklare med befolkningens ernæringskarakteristika.

Den hyppigste lokalisering af amyloidose er nyren, hvor den ifølge A. A. Demin (1970) findes i 1,4% af tilfældene ifølge G. P. Shultsev (1970), der dækker sektionsobservationer fra 60-70'erne, - i 1,9% af tilfældene.

Indhold

Amyloid og dens egenskaber

Amyloid har en kompleks struktur. Dets vigtigste komponent er proteiner, blandt hvilke der findes både fibrillære (væv) proteiner af kollagentypen og plasmaproteiner - α- og γ-globuliner, fibrinogen. Amyloid-polysaccharider er repræsenteret ved svovlsyre og hyaluronsyrer, heparin, neuraminsyre, hvor chondroitinsulfater dominerer. Amyloid har antigene egenskaber; resistent over for mange enzymer, syrer, alkalier på grund af styrken af ​​bindingerne mellem protein og polysaccharidkomponenter.

Den kemiske sammensætning af amyloid er ikke den samme for forskellige former og typer af amyloidose, hvilket forklarer dens forskellige holdning til farvestoffer (Congo rød, methyl eller gentian violet, jod og jod-grønt) og forskellige intensiteter af den karakteristiske metachromatiske reaktion; i nogle tilfælde er denne reaktion fraværende (achromatisk amyloid eller achroamyloid, paraamyloid). Den mest specifikke for amyloid er dens luminescens med thioflavin S eller T.

Amyloid har en fibrillær parakrystallinsk struktur. I denne henseende har han dikroisme og anisotropi (se); sidstnævnte er mest udtalt, når Congo er farvet rødt (fig. 1). Spektret af positiv dobbeltbrydelse af amyloid ligger i området 540-560 nm. Disse polarisations-optiske egenskaber ved amyloid kan skelne det fra kollagen, reticulin, elastin.

Amyloidfibriller påvist ved elektronmikroskopi har en diameter på 7,5 nm og en længde på op til 800 nm; de er blottet for tværgående striering. Hver fibril består af to underfibriller (filamenter), 2,5 nm i diameter, som er placeret parallelt i en afstand på 2,5 nm fra hinanden. Den intracellulære dannelse af amyloidfibriller blev etableret såvel som involvering i fibrillogenesen af ​​mesenchymale celler - den retikulære celle, fibroblast (fig. 2), hvilket gjorde det muligt at betragte amyloid som et unormalt fibrillært protein.

I modsætning til kollagen er de strukturelle proteiner fra amyloidfibriller rige på tryptophan og indeholder ikke hydroxyprolin, er forbundet med en lille mængde neutral sukker og sialinsyre.

Strukturelle og kemiske egenskaber hos fibriller bestemmer den specifikke farvning af Congo-rød amyloid, hvis molekyler er fast fastholdt mellem fibrilfilamenterne af brintbindinger af farvestofsulfo-grupperne med de vigtigste proteingrupper.

Foruden fibriller blev specifikke stavformede strukturer ("periodiske stænger" eller P-komponent) med en diameter på 10 nm og en længde på op til 400 nm isoleret i amyloiden. De består af separate femkantede formationer med en diameter på 9-10 nm, placeret fra hinanden i en afstand af 4 nm. Hver sådan formation er repræsenteret af fem trekantede komponenter op til 2,5 nm i diameter. De stangformede strukturer hører til glucoproteiner af serumoprindelse, i dem er indholdet af neutrale sukkerarter og sialinsyre meget højere sammenlignet med amyloidfibriller; de bestemmer de antigene egenskaber ved amyloid.

Etiologi og patogenese

Etiologien og patogenesen af ​​amyloidose er ikke helt klar. Tre hovedteorier om patogenesen af ​​amyloidose diskuteres..

I. Teorien om lokal cellegenese af Taylum (G. Teilum, 1954) forklarer kun amyloidogenese på celleniveau. I dette tilfælde taler vi om syntese af cellen i reticuloendothelium af ikke amyloid - et komplekst heterogent stof, der består af fibrillære og ikke-fibrillære strukturer, men kun dets fibrillære forløbere. Amyloid dannes uden for cellen i tæt forbindelse med bindevævets fibrøse strukturer. I henhold til denne teori kan der adskilles to faser i amyloidogenese: præ-amyloid og faktisk amyloid. Før forekomsten af ​​amyloid i det reticuloendotheliale system observeres proliferation og plasmacytisk transformation med dannelsen af ​​RNA-rige pyroninophil-celler. I selve amyloidfasen er der en undertrykkelse af spredningen af ​​retikuloendotelceller, udtømning af pyroninofile celler, udseendet af polysaccharidrige celler (PAS-celler), der "bygger" det amyloide stof. Teorien om "lokal cellulær genese" forklarer en række fakta kendt fra kliniske og eksperimentelle observationer. Ud fra denne teoris synspunkt kan man især forklare selektiviteten af ​​skade på elementerne i reticuloendothelialsystemet i sekundær A. primært de områder, der er mest funktionelt aktive: marginale zoner af milt follikler, lever sinusoider. Et væsentligt argument til fordel for teorien om lokal cellulær genese er arbejdet, der overbevisende viser dannelsen af ​​amyloid i vævskultur. Bevis for den intracellulære dannelse af amyloidfibriller med en reticuloendothelial celle (PAS-celle) løser imidlertid ikke problemet til fordel for at anerkende teorien om "lokal cellegenese" som universel.

II. I henhold til Leschke-Letterers immunologiske teori (N. Loeschke, E. Letterer, 1927) betragtes dannelsen af ​​amyloid som et resultat af antigen-antistofreaktionen, hvor antigenet er nedbrydningsproduktet af et væv eller et fremmed protein, og amyloidet er et proteinudfældning, der primært afsættes på stederne for antistofdannelse. Amyloid forekommer under betingelser med dårlig antistofproduktion og overskydende antigen. Hypergammaglobulinæmi i præ-amyloidstadiet, fald af immunoglobuliner under dannelsen af ​​amyloid, arten af ​​morfologiske ændringer i organer og så videre er til fordel for den immunologiske teori. Denne teori forklarer imidlertid ikke tilfælde af udvikling af amyloidose hos personer med hypo- og agammaglobulinæmi. Deltagelse af immunologiske mekanismer i udviklingen af ​​amyloidose kræver yderligere undersøgelse.

III. Teorien om dysproteinose eller Cagleys organoproteinose (V. Cagli, 1961) betragter amyloid som et produkt af pervers proteinmetabolisme. Fra denne teoris synspunkt er den vigtigste forbindelse i patogenesen af ​​amyloidose dysproteinæmi med akkumulering i plasma af grove proteinfraktioner og unormale proteiner. Hyperfibrinogenæmi kan også være en betingelse for dannelse af amyloid..

Patologisk anatomi

Amyloidaflejringer har en typisk lokalisering i væggene i blod og lymfekapillærer og kar, i intima eller adventitia; i stroma af organer langs retikulære fibre eller kollagenfibre; i den intrinsiske membran af kirtelstrukturer.

Afhængigt af forholdet mellem amyloid og forskellige celler (retikulær celle, fibroblast) eller forskellige fibre af bindevæv (retikulær, kollagen), hvor amyloidpræcipitater, periretikulær og pericollagen amyloidose skelnes..

Perireticular amyloidosis, hvor amyloid udfældes langs de reticulinholdige membraner i blodkar og kirtler, såvel som retikulær stroma i parenchymale organer, er kendetegnet ved en overvejende læsion af milten, leveren, nyrerne (se farve fig. 1-3), binyrerne, tarmen og intima i små kar og medium kaliber (den såkaldte parenchymal, typisk amyloidose). Pericollagen amyloidose, hvor amyloid udfældes langs kollagenfibrene, er kendetegnet ved en overvejende skade på adventitia af mellemstore og store kaliberkar, myocardium, striede og glatte muskler, nerver, hud (den såkaldte mesenchymale, systemiske amyloidose).

Mindre aflejringer af amyloid, der kun påvises ved mikroskopisk undersøgelse, fører normalt ikke til funktionelle forstyrrelser (klinisk latent fase af amyoidose) og ændrer ikke organernes udseende.

Progressiv amyloidose fører som regel til funktionel organsvigt, som er forbundet med atrofi af dets parenchymale elementer og sklerose. Orgelet vokser i volumen, bliver tæt og sprødt, har en ejendommelig voksagtig eller fedtet udseende i sektionen ("talg milt", "voksagtig lever"). I finalen udvikles en amyloid-rynke af organet, f.eks. amyloids rynke af nyrerne (fig. 3). Således gør mangfoldigheden af ​​årsager til amyloidose og mekanismerne til dannelse af amyloid søgningen efter en samlet teori om amyloidogenese uberettiget. Der er selvfølgelig ingen enkelt amyloidose som et klinisk morfologisk koncept, der er amyloidoser. Konkurrerende teorier om amyloidose forklarer kun visse forbindelser i dets patogenese (humoral, væv, cellulær).

Der er dog en række symptomer, der er fælles for alle former for amyloidose. Disse inkluderer: dysproteinæmi, som er et udtryk for nedsat proteinmetabolisme og processen med at opdatere kroppens proteiner; transformation af cellerne i det reticuloendotheliale system med udseendet af fibrillestrukturen af ​​amyloiden; typiske submikroskopiske ændringer forud for udseendet af amyloid; enkelt submikroskopisk struktur af amyloid.

En generelt accepteret klassificering af amyloidose findes ikke. Lubarsch (O. Lubarsch, 1929) og Reimann (N. A. Reimann, 1935) adskiller primær (idiopatisk) og sekundær amyloidose. Briggs (G. W. Briggs, 1961) adskiller følgende typer amyloidose: 1. Primær: a) generaliseret; b) familie; c) luftvej - tumorlignende (nodulær) og diffus. 2. Sekundær. 3. Senil hjerte. 4. Amyloidose i myelom. 5. Tumorlignende lokal amyloidose (undtagen luftvej).

I henhold til Heller (N. Heller, 1966) er der tre grupper af amyloidose, hvor hver af dem adskiller sig et antal former:

I. Genetisk (arvelig) amyloidose: 1) familiel middelhavsfeber (periodisk sygdom); 2) familiær amyloidose med feber, urticaria og døvhed (McCle-Wells form); 3) neuropatisk med en primær læsion i nedre eller øvre lemmer; 4) kardiopatisk.

II. Erhvervet amyloidose: 1) som en komplikation af kroniske infektioner (bronkiektase, tuberkulose, osteomyelitis), kollagensygdomme (reumatoid arthritis og andre), ondartede tumorer; 2) som en manifestation af multiple myelomer.

III. Idiopatisk amyloidose: 1) klassisk primær; 2) nefropatisk; 3) neuropatisk; 4) kardiopatisk; 5) lokaliseret.

Med forskellige former i hver gruppe kan typen af ​​afsætning af amyloid (perireticular eller pericollagen) være forskellige.

Hellers klassificering er mere progressiv end Briggs 'klassificering. Det skitserer mere strengt gruppen af ​​idiopatisk amyloidose, herunder foruden den generelle form for primær amyloidose, dens forskellige kliniske varianter med overvejende skade på nyrerne, nervesystemet, hjertet. Tildelingen til en uafhængig gruppe af genetisk amyloidose, hvis oprindelse er forbundet med arvelig enzymopati, som bestemmer defekten i syntesen af ​​fibrillære proteiner i kroppen, er berettiget. Blandt formerne for arvelig amyloidose er den mest almindelige amyloidose i tilfælde af periodisk sygdom (familiel middelhavsfeber), som især ofte beskrives blandt armenere, jøder, arabere og arvet på en autosomal recessiv måde. I dette tilfælde kan amyloidose være den eneste manifestation af denne genetisk bestemte lidelse (fænotype II) eller udvikle sig efter en periode med feber og smerteranfald (fænotype I), hvilket i begge tilfælde fører til nyresvigt. Tildel så også en rille. Portugisisk amyloidose, der fortsætter med den dominerende perifere neuropati og overføres på en dominerende måde, og amyloidose med den dominerende hjerteskade (kardiopatisk), hvilket resulterer i død af hjertesvigt.

Gafni (J. Gafni, 1964) reducerer hele mangfoldigheden af ​​arvelig amyloidose til tre kliniske og morfologiske typer (former): 1) nefropatisk, manifesteret af proteinuri, nefrotisk syndrom og uræmi i slutningen af ​​sygdommen; 2) neuropatisk, kendetegnet ved progressiv polyneuritis med muskelatrofi, impotens, tarmforstyrrelser og cachexi; 3) kardiopatisk, som er kendetegnet ved stigende hjertesvigt.

Almindelige årsager til erhvervet (sekundær) amyloidose er kroniske specifikke infektioner (tuberkulose, syfilis), især kronisk suppuration (osteomyelitis, bronkiektatisk sygdom), reumatoid arthritis, mindre almindelig ulcerøs colitis, lymfogranulomatose, tumorer ("kræftamyloidose").

Gruppen af ​​sekundær amyloidose inkluderer også pericollagen aflejringer af den såkaldte paraamyloid i myeloma og Waldenstrom makroglobulinæmi forbundet med pervers syntese af globuliner med tumorceller.

Det blev vist, at i udviklingen af ​​sekundær amyloidose, der komplicerer kroniske infektioner, kollagensygdomme, kronisk glomerulonephritis, er rollen som immunologiske (autoimmune) reaktioner stor. Mekanismen for dannelse af paraamyloid reduceres til deponering af paraprotein i vævet, der kommer ind i reaktionsproteinet - protein eller protein - polysaccharid, hvilket fører til udfældning af uopløseligt paraamyloid.

Lokaliseret (lokal) amyloidose, der tilskrives den primære, har nogle funktioner. Faldende i slimhinden i næsen, svælg, stemmebånd, luftrør og bronchier, i væggen i blæren og urinlederne, i fibrene i øjenlåg og tunge, såvel som huden, danner amyloiden tumorlignende strukturer (tumorlignende A.).

Hellers klassificering bør suppleres med senil amyloidose (en gruppe af erhvervet amyloidose). Hos gamle mennesker er amyloidose af Langerhans hjerne, hjerte og holme mest almindelig, hvilket ifølge Schwartz (P. Schwartz, 1970) er en karakteristisk patologisk anatomisk triade, der forårsager senil mental og fysisk nedbrydning. Amyloidaflejringer i andre organer og væv hos gamle mennesker er langt mindre almindelige. Schwartz betragter senil amyloidose som en alder af sygdomme og mener, at gamle mennesker har en klar forbindelse A., åreforkalkning og diabetes, som kombinerer almindelige stofskifteforstyrrelser.

Klinisk billede

Det kliniske billede af amyloidose er forskelligartet og afhænger af placeringen og intensiteten af ​​amyloidaflejringer i organerne, sygdommens varighed, tilstedeværelsen af ​​komplikationer. Det bliver især demonstrativt, når det påvirker nyrer, hjerte, nervesystem, tarme.

Amyloidose af nyrerne

Nyrerne påvirkes ofte både i sekundær amyloidose og i primær. Den gradvise spredning af amyloidaflejringer med involvering af den vaskulære væg fører til stigende proteinuri ved begyndelsen af ​​nefrotisk syndrom, et fald i renal blodstrøm, glomerulær filtrering, udviklingen af ​​nefrogen hypertension og azotæmi. I dette tilfælde kan manifestationer af den underliggende sygdom, der fører til amyloidose, såsom reumatoid arthritis, periodisk sygdom, lymfogranulomatose og andre, observeres og undertiden dominerer, hvilket komplicerer genkendelsen af ​​amyloidose.

Patienter med amyloidose i nyrerne klager over generel svaghed, appetitløshed, hævelse, ofte først forekommer på benene; senere spredte de sig over hele kroppen, hvilket gør vejrtrækning, fordøjelse og vandladning vanskelige. Der er smerter i lændeområdet, især skarpt og akut med trombose i nyrerne. Arteriel hypertension, nyresvigt udvikles.

Ved amyloidose kan oliguri i perioden med stort ødem erstattes i stadiet med kronisk nyresvigt med polyuri, men ofte vedvarer oliguri med ødem også i den terminale periode af sygdommen. Nogle gange forekommer diarré. Ved en betydelig læsion af de distale tubuli kan overdreven udskillelse af natrium og vand med urin observeres som ved binyre amyloidose (nefrogen insipidar syndrom) og rørformet metabolisk acidose.

For nyre-amyloidose er proteinuria karakteristisk (se), der udvikler sig i alle former for sygdommen, men mest udtalt ved sekundær amyloidose. På samme tid frigives der fra 2 til 20 og endda 40 g protein pr. Dag, hovedsageligt albumin og i mindre mængder - globuliner, glycoproteiner, især α1-glycoproteiner osv. Betydelig proteinuria fortsætter med at udvikle kronisk og endda terminal nyresvigt.

Forlænget tab af protein i nyrerne, ofte med mindre madindtag, reduceret absorption og undertiden øget udskillelse gennem mave-tarmkanalen, samt øget proteinkatabolisme fører til hypoproteinæmi og ødemer.

Som regel udvikler ødem ganske tidligt og bliver udbredt og vedvarende. Faldet i indholdet af albumin i blodet og stigningen i α2- og γ-globuliner er især konstant - dysproteinæmi, forværret af den største sygdom (aktiv tuberkulose, forværring af reumatoid arthritis).

Der er en stigning i indholdet af glycoproteiner og lipoproteiner i henholdsvis a1 og ß-fraktionerne med et samtidig fald i glycoproteiner i albumin, indholdet af serumimmunoglobuliner ændres og komplementstitret falder. Ofte er ROE skarpt accelereret, og sedimentære prøver ændres. Hyperlipidæmi med højt kolesteroltal og en betydelig overvægt af ß-lipoproteiner er karakteristisk. Hypercholesterolæmi vedvarer normalt hos underernærede patienter (for eksempel med kavernøs tuberkulose) såvel som ofte i den uremiske fase sammen med udtalt proteinuri og ødemer.

Kombinationen af ​​massiv proteinuria, hypoproteinæmi, dysproteinæmi, hypercholesterolæmi og ødemer er et klassisk nefrotisk syndrom, der er meget karakteristisk for amyloidose i nyrerne, som i gennemsnit ses hos 60% af patienterne efter det ofte meget lange latente stadium af moderat proteinuri. Udseendet af et udviklet nefrotisk syndrom kan udløses af en intercurrent infektion, afkøling, traume, vaccination, eksponering af medikamenter, forværring af den underliggende sygdom.

Ved amyloidose findes også hyperfibrinogenæmi, hyperkoagulation med udvikling af nyreventrombose og andre. Du kan også opdage leukocytose i blodet, anæmi, knoglemarvsplasmacytose, nefrogen diabetes-syndrom.

Relativt ofte påvises vedvarende mikrohematuri og undertiden makrohematuri såvel som leukocyturi uden samtidig pyelonephritis. Lipiduri med tilstedeværelsen af ​​dobbeltbrydende krystaller i urinsediment påvises også..

Ifølge nogle klinikere er den mest typiske for renal amyloidose overgangen fra en tidlig, ødematisk periode med mindre proteinuri til det ødematiske stadium og derefter til den cachektiske eller uremiske periode. Nyre-amyloidose skitserer udviklingen af ​​klassisk Bright's sygdom.

Kroniske stadier af nyresvigt (se) er karakteristiske for alle de vigtigste træk ved nedsat koncentration og nitrogenudskillelsesfunktion i nyrerne - et fald i urinens specifikke tyngdekraft, et fald i glomerulær filtrering, en forsinkelse i udskillelsen af ​​kreatinin og andre kvælstofagtige toksiner. En krympet nyre kan også opdages ved hjælp af en panoramisk røntgen-, scanning-, pneumoren-teknik..

Arteriel hypertension med amyloidose udvikles oftere parallelt med vedvarende azotæmi, anæmi, det vil sige i sygdommens sidste fase som en manifestation af diffus nyreskade, men det kan også være i begyndelsen af ​​den, som er forbundet med skade på nyreskibene.

Den forlængede eksistens af arteriel hypertension fører til hypertrofi i venstre hjerte med udviklingen af ​​hjertesvigt. Fundus-skibe er involveret. Imidlertid er ondartet hypertension med blindhed og et dramatisk ændret EKG med amyloidose sjældent. Ved amyloidose er kollaps som følge af fastgørelsen af ​​infektiøse og trombotiske komplikationer eller progressiv arteriel hypotension på grund af binyre amyloidose også mulig..

Amyloidose i hjertet

Ved sekundær amyloidose er hjerteskader sjældne og primært inklusive familiær, idiopatisk og avanceret senil amyloidose hos 80-100% af patienterne. Klinisk manifesterer amyloidose i hjertet sig i form af restriktiv myokardiopati, kendetegnet ved moderat vægtøgning (ikke at finde nogen anden patogenetisk forklaring) og progressiv hjertesvigt, som hurtigt bliver ildfast til behandling med hjerteglykosider. På EKG bemærkes en reduceret spænding af QRS-komplekserne, forskellige overtrædelser af intrakardial ledning og andre tegn på myokardskade. Hos mange patienter påvises proteinuri, signifikant større end med en stillestående nyre. Ofte påvist hypoproteinæmi, hypoalbuminæmi og hyperglobulinæmi med normalt kolesterol i blodserumet. Foruden progressiv hjertesvigt, med amyloidose i hjertet, er indsnævring af perikarditis og endokardskade mulige (som sjældne syndromer). Undertiden aflejres amyloiden i væggene i de intramurale koronararterier, hvilket indsnævrer deres lumen; dette kan manifesteres ved tilsvarende ændringer i myokardiet på EKG, inklusive fokal karakter.

En række forfattere har identificeret thyroideaamyloidose. Eksternt fortettet og forstørret skjoldbruskkirtel ligner samtidig Hashimoto thyroiditis (se Hashimotos sygdom).

Gastrointestinal amyloidose

Oplysninger om hyppigheden af ​​involvering af mave-tarmkanalen i amyloidose er kontroversiel. Hyppigheden af ​​skade på mave-tarmkanalen med amyloidose er vanskelig at bestemme, da nogle symptomer ikke er forbundet med den faktiske amyloidose, men med de sygdomme, på grundlag af hvilke de udviklede sig.

Forstyrrelser fra mave-tarmkanalen (oppustethed, nedsat appetit, intestinal dysfunktion) kan allerede være i det indledende stadium af amyloidose. En indikator for nederlaget i tarmkapillærerne er en forøget udskillelse af albumin mærket med I 131 fra blodet, steatorrhea.

Amyloidosis malabsorptionssyndrom beskrives ofte og er forbundet med afsætning af amyloid i tarmforingen (se Malabsorptionssyndrom). Diarré som følge af tarmdysbiose, såvel som nefrotisk ødemer i tarmslimhinden og dens uremiske ændringer, forværrer patienternes tilstand markant, da de fører til et yderligere fald i ernæring, ændringer i vand og elektrolytbalance. Ofte bemærket forstoppelse er forbundet med udviklingen af ​​amyloidose i tarmvæggen, hvilket fører til dens fortykning og tab af motorisk funktion.

Sigmoidoskopidata giver ikke et specifikt billede; histologisk undersøgelse af biopsislimhinden og tilstedeværelsen af ​​amyloid er mere værdifulde diagnostiske indikatorer. Litteraturen beskriver et antal tilfælde med udtalte symptomer på skade på mave-tarmkanalen. Macroglossia hører til dem, ledsaget af dysarthria (se), dysfagi (se), vanskeligheder ved at tygge. Tilfælde af amyloidose er beskrevet med tegn på involvering af spiserøret og maven, med alvorligt nedsat motorik, med smerter i det "epigastriske" område, kvalme, anoreksi og opkast. Massive aflejringer af amyloid kan føre til forhindring af blodkarens lumen, lokale hjerteanfald, mavesår med blødning. Det er kendt, at hyppigheden af ​​skader på leveren er det tredje organ (efter milten og nyrerne) ved amyloidose. Der er ingen signifikant forskel i arten af ​​pathotopografi af amyloid i leveren og i de kliniske manifestationer af forskellige typer amyloidose. Et af de patognomoniske symptomer er hepatomegaly. Som regel er leveren tæt med en spids kant, smertefri ved palpering.

Hepato- og splenomegali kan også forbindes med de særegenheder i forløbet af de sygdomme, hvor amyloidose udviklede sig (for eksempel reumatoid arthritis, septisk endokarditis, hjertesvigt). Amyloidose i leveren er normalt ikke ledsaget af funktionelle forstyrrelser: gulsot og portalhypertension er casuistisk sjældne; aktiviteten af ​​enzymer (inklusive transaminaser) ændres ikke, testen med bromosulfalein og scanninger ændres ikke. Med den modsatte udvikling af amyloidose kan leveren samle sig i normale størrelser. Leverbiopsi har diagnostiske fordele i forhold til andre metoder.

Amyloidose i bugspytkirtlen manifesteres lidt. Nogle gange kan hos sådanne patienter opdages kortvarig glukosuri og ændringer i aktiviteten af ​​nogle enzymer - trypsin og andre..

Læsioner i nervesystemet med amyloidose

Alvorlige neurologiske symptomer er karakteristiske for visse former for genetisk bestemt amyloidose, når det kliniske billede ligner alvorlige symptomer på multippel sklerose og inkluderer tidligt tab af temperatursensitivitet, nedsat vandladning, impotens, progressiv lammelse af underekstremiteter og spredning af trofiske lidelser. Ved sekundær amyloidose forekommer skader på nervesystemet normalt i det terminale (uremiske) stadie af sygdommen.

Arvelig amyloidose er kun blevet isoleret i de senere år, og indtil videre er der ikke et fuldstændigt billede af det kliniske billede af sygdommen. Der er forsøg på at kombinere arvelige former i grupper (se ovenfor).

Primær urinær amyloidose

Ud over systemisk skade på renal amyloidose - sekundær (på grund af enhver kronisk, patologisk proces), er der primær amyloidose af kønsorganerne - idiopatisk, lokaliseret i henhold til Hellers klassificering (N. Heller, 1966).

De første beskrivelser af det blev lavet i slutningen af ​​det 19. århundrede af patologer. Khvalla (R. Chwalla, 1932) blev for første gang anerkendt som klinisk primær

Amyloidose i blæren og prostatisk urinrør.

I 1976 beskrev litteraturen omkring 180 observationer af primær amyloidose i kønsorganet. Det blev fundet i nyrebekkenet, urinlederen, blæren, urinrøret, sædblæren, prostata, testikel, penis. Blære og sædblære påvirkes hyppigst. De fleste patienter er over 60 år gamle; oftere bliver mænd syge.

Etiologien for lokaliseret primær amyloidose er stort set ukendt. Nogle forskere understreger vigtigheden af ​​den senile faktor, da hyppigheden af ​​denne sygdom øges markant med alderen; andre forfattere bemærker en hyppig kombination af tumor og amyloidose. (V.V. Serov, A. Yu. Gritsman, 1975).

Diagnosen er baseret på prøver med farvestoffer (Congo rød, methylenblå osv.), Selvom resultaterne af disse prøver er inkonsekvente såvel som en biopsi.

Der er ingen konservativ behandling af primær amyloidose i kønsorganerne. Arten af ​​operationen afhænger af lokaliseringen af ​​processen.

Prognosen efter operationen er normalt gunstig..

Primær renal bækkenamyloidose er sjælden. Klinisk manifesterer det sig som pyuri, hæmaturi. Nyrefunktionen er nedsat, med bilateral skade kan nyresvigt udvikles. I røntgenbilleder registreres skygger, der mistænkes for sten (på grund af forkalkning af amyloidaflejringer) og fyldningsfejl, alt efter nyrernes placering. Diagnosen etableres oftere efter en nefrektomi (se) eller ved en obduktion. I bækkenet findes en fortætning og fortykning af væggen foret med små aflejringer. Ud over en nefrektomi kan en organbevarende operation også udføres - fjernelse af den forkalkede amyloid-læsion fra bækkenet og nefrotomi (se), som rapporteret af G. Chisholm et al. (1967).

Primær ureteral amyloidose er også sjælden. Sygdommen kan udvikle sig i alle aldre, oftere hos kvinder, påvirker kun bækkenureter.

Diagnostiske tegn: smerter i lændeområdet og hæmaturi; Røntgenstråle - en fyldningsdefekt eller stenose af urinlederen bestemmes, over hvilken ekspansionen af ​​urinlederen og bækkenet. Med cystoskopi, et billede af hæmoragisk cystitis og hævelse af slimhinden i blæren omkring munden på det berørte urinleder. Differentialdiagnose skal udføres med en tumor, endometriose, ureter tuberkulose. Under operationen findes en skarp komprimering og fortykning af det påvirkede segment af urinlederen. Interventionen består i resektion af ureter og anvendelse af ureterocystoanastomose - direkte eller med Boari-metoden (se Boari-operation, Ureterocystoneostomy).

Primær blæreamyloidose blev først beskrevet af Solomin (P. Solomin, 1897), der opdagede en obduktion i blæren med en "tumor", som viste sig at være amyloid under histol.

I hjemmelitteratur blev denne sygdom beskrevet af C. A. Sinkevichus og L. Yu. Lutkus (1966). I verdenslitteraturen blev der offentliggjort over 80 observationer. Amyloid aflejres hovedsageligt i det submukosale lag af blæren, i væggene i blodkar og blandt muskelfibre. Makroskopisk - tuberøs dannelse med mavesår i slimhinden, minder meget om en ondartet neoplasma.

Det mest almindelige symptom er hæmaturi, forårsaget af deponering af amyloid i væggene i blodkar, der mister deres evne til at sammensætte. Mindre hyppigt observerede dysuri, kedelig smerte i lændeområdet. Med cystoskopi - tuberøs tumorlignende formationer af gul farve, gradvist erhvervet en mørkerød farve og undergår nekrotiske ændringer i midten med en hæmoragisk zone omkring omkredsen. På roentgenogram - en fyldefejl karakteristisk for neoplasmaet.

De fleste patienter diagnosticeres fejlagtigt med blærekræft, sjældnere blærebetændelse, endometriose, malakoplakii, tuberkulose, hemangiomas.

Den vigtigste rolle i genkendelsen af ​​sygdommen spilles af en biopsi (inklusive endovaskulær), og under operationen - histol, undersøgelse af blærevæggen.

Kirurgisk behandling: segmenteret resektion af blæren. Lejlighedsvis - med total skade på blæren med amyloidose - udføres en cystektomi (se).

Primær amyloidose af urinrøret. Amyloid aflejres under det forreste epitel i form af små tumorlignende knuder, der indsnævrer urinrørets lumen. Symptomer på sygdommen, ligesom ændringer i urethrogrammet, ligner tegn på en urinrørstumor. I nogle tilfælde forveksles sygdommen med kræft, og kun en biopsi giver diagnosen klarhed. Den mest effektive behandling er curettage [Tripati, Desotels (V. N. Tripathi, R. E. Desautels), 1969].

Amyloidose af prostata blev tidligere betragtet som et utilsigtet patologisk fund, men det findes også i kilen, praksis. De såkaldte amyloidceller fra prostatakirtlen (corpora amylacea prostatae) har intet at gøre med amyloidose og bør ikke tages med i diagnosen. Amyloid aflejres i epitelet i kanalerne i prostatakirtlen eller i blodkar; vaskulær skade hos ældre patienter kan forårsage alvorlig blødning under operationer i prostata.

Den vigtigste metode til diagnosticering af sygdommen er en biopsi, og den mest passende behandling er transuretral kirtelresektion (se prostataadenom).

Primær lokal amyloidose af sædblære. Amyloidaflejring er normalt signifikant og får en tumorlignende karakter. Sygdommen er ofte asymptomatisk, men forekomsten af ​​hæmospermi i ældre og senil alder (i mangel af andre årsager, der forårsager den) kan forklares ved amyloidose i sædblæren..

Det er nødvendigt at differentiere amyloidose med en tumor, tuberkulose, en ikke-specifik inflammatorisk proces i sædblæren. Behandlingen er symptomatisk. Sjældent observeret spontan regression af patologiske ændringer.

Primær testikulær amyloidose er sjælden. Det er nødvendigt at differentiere det med en tumor, som opnås ved hjælp af en biopsi af testiklen.

Behandling - en orchiektomi eller en testikelresektion (se).

Primær amyloidose af penis er en ekstremt sjælden sygdom (kun en observation er beskrevet med lokaliseringen af ​​processen på penisens hoved).

Cerebral senil amyloidose

Konceptet blev introduceret i den patologiske anatomi af hjernen Divry (P. Divry) i 1942.

Det vigtigste trin i undersøgelsen af ​​senil hjerneatrofi var opdagelsen i 1892. Blok (P. Blocq) og G. Marinescu spredt rundt om karene i cerebral cortex af små knuder eller afrundede legemer med en diameter på ca. 60 mikron. De kaldes senile plaques. Den amyloide natur af senile plaques og andre manifestationer af hjerneamyloidose blev opdaget og undersøgt af Divry. Han viste, at senile plaques besidder alle de fysisk-kemiske egenskaber ved amyloid, er forbundet med væggen i små kar. Meningovaskulær og cerebrovaskulær senil amyloidose, såvel som senil amyloidose af ependyma i ventriklerne og vaskulær plexus.

Elektronmikroskopi af biopsimateriale taget fra hjernen med en nål i karene og senile plaques i de tidligste stadier af deres udvikling afslørede amyloidfibriller svarende til dem i sekundær, primær og eksperimentel amyloidose.

Amyloid fibrilmasser blev fundet i midten af ​​de ekstracellulære plaques og i tilstødende mikrogliaceller, hvilket antyder deres deltagelse i produktionen af ​​amyloid fibrilprotein. Ultrastrukturen af ​​Alzheimers neurofibril floker repræsenteres af de såkaldte snoede rør. Oprindelsen af ​​disse formationer forbliver uklar (en ændring i mikrotubuli, dannelsen af ​​et nyt protein), men forbindelsen med amyloidose afvises.

Schwartz (P. Schwartz) klassificerer ikke cerebral senil amyloidose som sekundær eller primær, idet det betragtes som en uafhængig form med en overvejende læsion af hjerne, hjerte, blodkar og bugspytkirtel (den såkaldte Schwartz-triade).

Atrofi af hjernebarken og dråbeøddom er karakteristisk for cerebral senil amyloidose. Hjernevægt reduceres markant. Dropsy fører til gennemsigtighed i tragten i hjernen. Der er bemærket markant udtalt cachexi. Undersøgelsespletter (hematoxylin-eosin og Nissl) afslører sjældne lyserøde og blå pletter af plaques. Amyloid påvises ved hjælp af rødt Congo i en alkalisk opløsning efterfulgt af undersøgelse af medikamenter i polariseret lys; Fluorokromering af sektioner med thioflavin S eller thioflavin T og thiazinrød ifølge Heitinger og Geyser betragtes som den selektive metode til påvisning af amyloid. Forbindelsen mellem senile plaques og kapillærer registreres godt ved hjælp af skiver imprægnering ifølge Snesarev.

Vejrudsigt

Prognosen afhænger af arten af ​​den sygdom, hvor amyloidose udviklede sig, komplikationer forbundet med både den underliggende sygdom og selve amyloidosen eller med behandling (brugen af ​​kortikosteroider). Tilstedeværelsen af ​​udbredt lymfogranulomatose, inoperabel tumor, myelom bestemmer malignitet og dødbringende resultat af amyloidose i den nærmeste fremtid efter forekomsten af ​​proteinuri.

Diagnose

Diagnosen af ​​primær systemisk, arvelig amyloidose er baseret på en grundig genetisk analyse. Tilstedeværelsen af ​​sygdommen i andre familiemedlemmer eller i flere generationer løser problemet til fordel for den arvelige karakter af sygdommen. Senil amyloidose har polymorfe kliniske manifestationer afhængigt af lokaliseringen af ​​amyloidaflejringer og organdysfunktion.

Udseendet og udviklingen af ​​proteinuri, forekomsten af ​​nefrotisk syndrom eller nyresvigt, når essensen af ​​nefropati forbliver uklar, eller når der er vedvarende alvorlig hjertesvigt, neuropati, uforklarlig af andre grunde, får mig til at tænke primært på amyloidose.

Sandsynligheden for en diagnose af amyloidose øges med påvisning af hepato- og splenomegali.

Den mest pålidelige metode til diagnose af amyloidose anerkendes som en biopsi af organer (nyrer, rektal slimhinde, tandkød, lymfeknuder, lever), som hjælper med at genkende den underliggende sygdom, hvor amyloidose (tuberkulose, malign tumor) udviklede sig. En nyrebiopsi var i stand til at påvise amyloid i det medullære lag flere år før debut af proteinuri, hvilket gjorde det muligt for os at identificere den prækliniske periode af sygdommen og rejse spørgsmålet om rettidig forebyggelse af amyloidose.

Behandling

Behandlingen af ​​amyloidose er oftest behandlingen af ​​nyresygdom, der påvises i et nefrotisk syndrom. Med en tilstrækkelig nitrogenudskillelsesfunktion af nyrerne ordineres en fuldt diæt med en begrænsning af natriumchlorid, den forstyrrede balance af elektrolytter reguleres, diuretika og antihypertensive lægemidler anvendes omhyggeligt. Under nyresvigt bruges hele arsenalet af lægemidler, der bruges i uræmi. I stadiet af terminal nyresvigt er hæmodialysebehandling indikeret. Yderligere udsigter til behandling af amyloidose åbent med nyretransplantation.

De tilgængelige data om patogenesen af ​​amyloidose giver os mulighed for at skitsere følgende hovedmetoder til behandling: 1) eliminering af faktorer, der bidrager til dannelsen af ​​amyloid; 2) inhibering af amyloidproduktion; 3) effekter, der fører til resorption af amyloid.

Det skal understreges betydningen af ​​aktiv behandling af den underliggende sygdom, hvor amyloidose udviklede sig. Dette gælder sekundær amyloidose i kroniske infektioner og suppurative processer..

Fjernelse af fokus på kronisk suppuration, brug af store doser antibiotika og sulfonamider nogle gange forbedrer patientens tilstand og indikatorer for nyrefunktion, at vi kan tale om den modsatte udvikling af amyloidose. F.eks. Førte fjernelsen af ​​en ondartet tumor i nyrerne til en reduktion i størrelsen af ​​amyloidleveren inden for 20 måneder (diagnosen blev histologisk bekræftet). Aktiv behandling af langvarig septisk endokarditis forårsagede resorption af amyloid i levervævet, konstateret ved gentagne biopsier.

Det er muligt, at den langvarige anvendelse af rå lever og 4-am1-quinquolinserie-lægemidler tjener som den patogenetiske metode til at påvirke udviklingen af ​​amyloidose. Vi taler om den ekstra introduktion af visse aminosyrer, enzymer og syntetiske antimalaria, såsom hingamin (delagil), der påvirker reticulo-endotelets funktion, bidrager til hæmning af dannelsen og muligvis resorption af allerede udfældet amyloid.

Introduktion af kortikosteroider, cytostatika og antiplymocytisk serum i amyloidose er ikke vist.

Amyloidose i huden

Hudamyloidose er deponering af amyloidmasser i forskellige lag af huden. Der er lokal og systemisk amyloidose i huden, primær og sekundær.

Primær lokaliseret amyloidose i huden (kun huden påvirkes) har følgende sorter:

1. Amyloid lav - lav amyloidosus (Freudenthal) eller amy-loidosis cutis localis nodularis et dissemuiata (Gutmann) - talrige, små, tæt adskilte, men ikke smeltede, tætte, delvis skinnende, semi-gennemskinnelige, koniske eller flade knuder med normal hudfarve eller blålig violet. De er lokaliseret på ekstensoroverfladen af ​​ekstremiteterne, hovedsageligt i regionen af ​​benene (tsvetn. Fig. 5). Sygdommen ledsages af smertefuld kløe. Som et resultat af konstant ridning er der en udtalt lichenisering og ofte cicatricial atrofi af den berørte hud (“biopsi pruritus”).

2. Plettet hudamyloidose - amyloidosis maculosa (Palitz, Peck) - enkelt eller multiple, runde eller lineære, let stigende lyserødbrune pletter i lille størrelse, lokaliseret oftere på hudens lemmer. Kløe er ikke konstant.

3. Tumorlignende amyloidose i huden - tumorlignende formationer i forskellige størrelser, enkelt eller flere, findes i dermis og hypodermis, oftest i ansigt, bryst, kønsområde. Huden over dem er atrofisk, foldes let sammen, ligner vævspapir; der kan dannes blister med et ujævnt dæk og gennemsigtigt indhold på det.

Ældre mænd lider ofte af primær lokal amyloidose i huden; tilfælde af sygdom i flere generationer er kendt.

Sekundær lokal amyloidose i huden - afsætning af amyloid i huden, der tidligere var påvirket af andre dermatoser (seborrheiske vorter, keratoser, trofiske og pyodermiske mavesår, Bowens sygdom og andre).

Den primære systemiske hudamyloid - amyloidosis cutis metabolica (Königstein) - afsætning af amyloid i huden under generel amyloidose med skader på indre organer (se ovenfor). Det er kendetegnet ved udseendet på den blegne, porcelænslignende hud af forskellige udslæt: a) glat voksagtig små papler, hudfarve eller gulaktig, i ansigtet, især i området for bane, nakke og kønsorganer (farve. Fig.), Ofte med en hæmoragisk komponent; b) glatte tætte, gulaktige plaketter i forskellige størrelser, ofte på hudens lemmer; c) knuder og tumorformationer med en dominerende placering på kroppen; d) purpura (petechiae, ecchymosis), som regel i ansigtet, halsen, slimhinderne. Derudover alopecia, som regel universel; dystrofi af neglene (neglepladerne bliver kedelige, sprøde, anonychia er mulig); hvid acanthosis (Sorro) - vort vækst og fortykning af huden i foldene, svarende til acanthosis nigricans (se), men hypokrom; erythroderma af en gulrød farvetone ["orange mand" (Gougerot, Grupper)], makrocheilia, makroglossia, xerostomia. Kløe er normalt fraværende. Sekundær systemisk A. hud er ekstremt sjælden.

Histopatologi. Amyloidmasser kan aflejres i papillærlaget af dermis, direkte under overhuden (amyloid lav, plettet amyloidose i huden) eller kan diffus lokaliseres i dermis og hypoderm omkring sebaceous kirtler og hårposer, der påvirker de dybe kar i dermis af pericollagen type (se ovenfor primære systemiske amy ).

For at bekræfte diagnosen amyloidose i huden bruges en test med Congo rød (Marchionini-John), til hvilken en 1,5% opløsning af Congo rød (1 ml subkutant eller 0,1 ml intradermalt) injiceres i den berørte hud. Områder med amyloidaflejring efter 24-48 timer er klart og vedvarende farvet rødt, og den omgivende hud er meget svag.

Forløbet med huden er kronisk. Prognosen for lokaliserede former er gunstig med systemisk amyloidose i huden - afhænger af graden af ​​skade på indre organer. Hudamyloidose skal differentieres med neurodermatitis, lichen planus, scleroderma.

Behandling er ofte uomstrækkelig. Det anbefales at A-vitamin koncentrat, antimetabolitter, diatermocoagulation og strålebehandling. Eksternt ordinerede gelatin-zink forbindinger.

Amyloidose hos børn

Børn lider sjældent af generel amyloidose; hos nyfødte findes det næsten aldrig. Hos børn i førskole- og skolealder udvikler amyloidose sig som en komplikation (sekundær amyloidose) og sjældnere uden for enhver sygdom (primær).

I urin, urobilin, let proteinuri. Anæmi, leukopeni, trombocytopeni. Forøget aldolase, transaminase, ændrede sedimentprøver. Hypoalbumæmi, hypergammaglobulinæmi. Langsom udskillelse af brom-sulfalein. Med en leverbiopsi, fraværet af amyloidaflejring

Oftere forekommer amyloidose hos børn med reumatoid arthritis, langt mindre ofte med osteomyelitis, tuberkulose, systemisk lupus erythematosus, ondartede tumorer, lymfogranulomatose, periodisk sygdom.

Hyppigheden af ​​amyloidose hos børn med rheumatoid arthritis varierer fra 2,7 til 15,6%, i gennemsnit 5%.

M. P. Matveyev et al. Afsløret amyloidose hos børn med nefritis med alvorligt nefrotisk syndrom (3,7% af tilfældene).

Ifølge B. M. Kavaliv var amyloid nefrose 10 gange mindre almindelig blandt børn med osteoartikulær tuberkulose end hos voksne (ca. 0,2%).

Amyloidose hos børn er vanskelig og skrider hurtigere end hos voksne. Hos patienter med den korteste varighed af den underliggende sygdom observeres isoleret skade på nyrerne, milten eller leveren.

Hos børn påvirkes nyrerne hovedsageligt. Proteinuri forekommer uden patologiske elementer i sedimentet. Til at begynde med er den ustabil og ubetydelig med glomerulonephritis - vedvarende. Senere har proteinuria en tendens til at stige, og urinsedimentet er sparsomt med mikrohematuri, mikroleukocyturi og enkelt hyalin og granulære cylindre. Blegningen i huden øges gradvist, hepatomegaly, splenomegaly vises, accelereret ROE, thrombocytose holder. Vedvarende dysproteinæmi på grund af en stigning i α2-globuliner observeres. Efterhånden som amyloidose skrider frem, deltager ødemer, proteinuria, polyuri, nocturia, hypostenuria. Α-globulinæmi øges i mindre grad - ß-globulinæmi. Hypoproteinæmi, hypoalbuminæmi intensiveres. Hos de fleste børn bestemmes hyperlipidæmi, mindre ofte - hypercholesterolæmi. I blodet er accelereret ROE, neutrofil leukocytose, anæmi. I fremtiden øges azotæmi, hæmoragisk syndrom vises, uræmi udvikler sig.

Ved reumatoid arthritis, som udviklingen af ​​amyloidose, falder en stigning i humorale indikatorer for aktiviteten i processen, ekssudative fænomener i leddene. Ved en periodisk sygdom findes hypertension ofte og mindre ofte hepatolienalt syndrom. Ved andre kollagensygdomme er amyloidose normalt ikke ledsaget af nefrotisk syndrom, eller det er mildt.

Ved den tidlige diagnose af amyloidose er elektroforetisk undersøgelse af serumproteiner og organbiopsi af stor betydning. En test med Congo rød er ikke særlig følsom, men den skal bruges til differentieret diagnose..

Differentialdiagnose af amyloidose hos børn - se tabel.

Differentialdiagnose af amyloidose og andre klinisk lignende sygdomme hos børn
SygdomAlderanamneseKliniske manifestationerFlydeLaboratorietestdata
Amyloidose med nefrotisk syndromBørnehave, skoleKroniske suppurative processer, kroniske infektioner, f.eks. tuberkulose, leddegigt - Stilles sygdom osv..Udseendet af de første tegn på amyloidose i et til tre år fra begyndelsen af ​​den underliggende sygdom. Gradvis udvikling af ødemer. Forstørret lever og milt er glat, tæt. Ved afslutningen af ​​sygdommen, hæmoragisk syndromLang, progressivVed begyndelsen af ​​sygdommen, forbigående proteinuri, derefter massiv; α2-globulinæmi, hypoalbuminæmi, sjældent hypercholesterolæmi. Accelereret ROE, leukocytose, thrombocytosis. Tidlig krænkelse af nyrernes koncentrationsevne. Positiv test med Congo rød. Ved en punkteringsbiopsi af nyrerne observeres amyloidaflejring
Medfødt lipoid nefroseDe første måneder af livet eller 1-2 årAngivelse af sygdommens familie karakter. ModersnyresygdomGradvis udvikling af ødemerBølgestrømMassiv proteinuria. hyperkolesterolæmi. Fraværet af biokemiske og laboratorietegn på processens aktivitet. Ved en biopsi af nyren observeres mikrocystiske ændringer i nyrevævet.
Diffuse glomerulonephritis (nefrot form)Oftere i børnehavenUdvikler 1-3 uger efter ondt i halsen, forværring af betændelse i mandlen, skarlagensfeber, akut luftvejssygdomDen hurtige udvikling af perifert og abdominal ødem, 1-3 uger efter infektion, en stigning i leverenSkarp eller bølgetAlvorlig proteinuri, hypoproteinæmi, α-globulinæmi, hypercholesterolæmi
Skrumplever i leverenEnhver alderDet udvikles oftere efter Botkins sygdomTør hud, ridser, dystrofi. Lever med stenet densitet, ujævn margin, ofte forstørret milt. Udtalt venøst ​​netværk på maven. Ascites vises først, derefter hævelse i den øverste halvdel af kroppenLangsomAccelereret ROE. Med en punkteringsbiopsi af nyrerne, data for membranøs og membranproliferativ nefritis

Ved amyloidose udføres behandlingen af ​​den vigtigste patologiske proces, der ligger til grund for dens udvikling. Tidlig behandling og eliminering af den underliggende sygdom kan føre til den modsatte udvikling af amyloidose.

Med udviklingen af ​​nefrotisk syndrom anvendes behandling i overensstemmelse med kliniske symptomer.

For nylig er der brugt lægemidler i 4-aminoquinolinserien (klorokin, rezokhin, delagil osv.) Til behandling af amyloidose. Spørgsmålet om brugen af ​​steroidhormoner forbliver kontroversielt. Ifølge de fleste forfattere er kortikosteroide medikamenter til behandling af amyloidose ikke særlig effektive..

Bibliografi

Andreeva N.E. og Alekseev G.A. Amyloidosis i Myeloma (Paraamyloidosis), Probl. Hematol. og overløb, blod, t. 13, nr. 3, s. 16, 1968; Vinogradova O. M. og anden Primær familiær amyloidose, Ter. arch., t. 41, No. 2, p. 105, 1969, bibliogr.; Davydovsky I.V. Skudsår af en person, bind 2, s. 351, M., 1954; Rukosuev V. S. Immunomorfologisk identifikation af fibrin i amyloidmasser, Arch. patol., t. 27, nr. 9, s. 32, 1965; Serov V.V. Nogle kontroversielle problemer i klassificeringen af ​​amyloidose, ibid., Bind 32, nr. 6, 8, 1970, bibliogr.; Tareev E. M. et al., Om problemet med nefrotisk syndrom, Ter. arch., t. 35, nr. 11, s. 9, 1963, bibliogr.; Andrade S. a. om. Arvelig amyloidose, Arthr. og Rheum., v. 13, side 902, 1970, bibliogr,; Brigs G. W. Amyloidosis, Ann. praktikant. Med., V. 55, p. 943, 1961, bibliogr.; Cathcart E. S., Skinner M. a. Cohen A. S. immunogenicitet af amyloid, immunologi, v. 20, side 945, 1971, bibliogr.; Cohen A. S. a. Сalkins L. E. Elektronmikroskopiske observationer af en fibrøs komponent i amyloid af forskellig oprindelse, Nature (Lond.), V. 183, side. 1202, 1959; Cohen A. S., Gross E. a. Shirahama T. Den lette og elektronmikroskopiske autoradiografiske demonstration af lokal amyloiddannelse i milteksplanter, Amer. J. Path., V. 47, side 1079, 1965, bibliogr.; Druet R. L. a. Janigan D. T. Induktionshastigheder, lymfocytudtømning og tymisk atrofi, ibid., V. 49, side. 911, 1966, bibliogr.; Gafni J., Sonar E. a. Heller H. De nedarvede amyloidoser, Lancet, v. 1, side 71, 1964; Glenner G. G. a. o. Amyloid, J. Histochem. Cytochem., V. 16, side 633, 1968, bibliogr.; Heller H., Sohar E. a. Gafni J. Klassificering af amyloidose med særlig hensyntagen til de genetiske typer. Path, et Microbiol. (Basel), v. 27, side 833, 1964, bibliogr.; Heller H. a. o. Amyloidosis, J. Path. Bact., V. 88, side. 15, 1964, bibliogr.; Kilpatrik T.R., Horack H. M. a. Moore C. B. "Stift hjerte" -syndrom, Med. Clin. N. Amer., V. 51, side 959, 1967, bibliogr.; Schmitz-Moormann P. Zur Biochemie des Amyloid, Virchows Arch. sti. Anat., Bd 339, S. 45, 1965; Schwartz ph. Amyloidosis, Springfield, 1970, bibliogr.; Senn H. I. u. en. Zur klinischen Diagnose der Amyloidose, Schweiz. med. Wschr., S. 1363, 1966, Bibliogr.; Shirahama T. a. Cohen A. S. elektronisk mikroskopisk analyse af amyloid fibril, J. celle. Biol., V. 33, side. 679, 1967, bibliogr.; Stiller D. u. Katenkanp D. Zur Pathogenese dcr senilen Amyloidose, Virchows Arch. sti. Anat., Bd 352, S. 209, 1971; Vazquez J. J. a. Dixon F. J. Immunohistokemisk analyse af amyloid ved fluorescens-teknik, J. exp. Med., V. 104, side. 727, 1956.

A. hud

Lever U. F. Histopatologi af huden, trans. fra engelsk, s. 291, M., 1958; Vanerjee B. N. a. Dutta A.K. Lichen amyloidosis, Int. J. Derm., V. 9, side 290, 1970, bibliogr.; Brownstein M. H. a. Helwig E.V. Cutane amyloidoses, Arch. Derm., V. 102, side. 8, 1970, bibliogr.; Potter B. S. a. Johnson W. C. Primær lokaliseret amyloidosis cutis, ibid., V. 103, side. 448, 1971, bibliogr.

A. hos børn

Dumnova A. G. Til klinikken for renal amyloidose ved infektiøs ikke-specifik (reumatoid) arthritis hos børn, Pediatrics, No. 8, p. 47, 1968, bibliogr.; Matveev M.P. et al. Om nefrotisk syndrom hos børn med amyloidose, Urol. og nefrol. nr. 5, side. 23, 1971; Shcherba M. L. General amyloid, L., 1957, bibliogr.; Yakovleva A. A. og Bryazgunov I. P. Amyloids hos børn, Pediatrics, No. 6, p. 81, 1971, bibliogr.; Ansell V.M. a. Wuaters E. G. L. Reumatoid arthritis (Still's sygdom), Pediat. Clin. N. Amer., V. 10, side 921, 1963, bibliogr.; Strauss R. G., Schubert W. K. a. Adams A. I. Amyloidosis i barndommen, J. Pediat., V. 74, side. 272, 1969, bibliogr. Pytel A. Ya. Og Shabad A. L. Ved primær amyloidose af urin- og mandlige kønsorganer, Urol-i nefrol., Nr. 1, p. 64, 1976, bibliogr.; Serov V. V. iGritsmanA. Yu. Amyloidose, væv, dysproteinose eller en tumor? ugler skat., nr. 7, s. 13, 1975, bibliogr.; Sinkevichus Ch. A. og Lutkus L. Yu. Primær blæreamyloidose, Urol. og nefrol. nr. 5, side. 52, 1966, bibliogr.; Chisholm G. D., C omkring t N. g. B. a. Dawson J. M. Primær amyloidose i nyrebekkenet Brit. med. J., v. 1, side 736, 1967; M a-1 e k R. S “, G r e e n e F. F. a. Farrow G. M. Amyloidosis i urinblæren, Brit. J. Urol., V. 43, side 189, 1971, bibliogr.; Tripathi V. N. a. Desaute 1 s R. E. Primær amyloidose i det urogenitale system, J. Urol. (Baltimore), y. 102, side. 96, 1969, bibliogr.

Cerebral senil amyloidose

Serov V.V. og Shamov I.A. Amyloidosis, M., 1977, bibliogr.; DivryP. De la nature de formations argentophiles des plexus choroides, Acta neurol. belg., t. 55, side 282, 1955; Schwartz ph. Amyloidose, årsag og manifestation af senil forringelse, Spring-fjeld, 1970, bibliogr.


B. V. Serov (egenskaber ved amyloid, etiol., Patent, patentansøgning); E. M. Tareev, N. A. Mukhin (klasse., Prognrz, fastlagt.); S. S. Kryazheva (derm.), E.I.Sherbatova (ped.). A. Ya. Pytel, A. L. Shabad, A.I. Oifa.